научная статья по теме СРАВНИТЕЛЬНАЯ ОЦЕНКА ИНДУКТИВНОГО ВОЗДЕЙСТВИЯ РАЗЛИЧНЫХ ПО АНТИГЕННЫМ СВОЙСТВАМ ЛЕКТИНОВ АЗОСПИРИЛЛ НА СИГНАЛЬНЫЕ СИСТЕМЫ КОРНЕЙ ПРОРОСТКОВ ПШЕНИЦЫ Биология

Текст научной статьи на тему «СРАВНИТЕЛЬНАЯ ОЦЕНКА ИНДУКТИВНОГО ВОЗДЕЙСТВИЯ РАЗЛИЧНЫХ ПО АНТИГЕННЫМ СВОЙСТВАМ ЛЕКТИНОВ АЗОСПИРИЛЛ НА СИГНАЛЬНЫЕ СИСТЕМЫ КОРНЕЙ ПРОРОСТКОВ ПШЕНИЦЫ»

МИКРОБИОЛОГИЯ, 2014, том 83, № 3, с. 336-345

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ СТАТЬИ

УДК 579.22

СРАВНИТЕЛЬНАЯ ОЦЕНКА ИНДУКТИВНОГО ВОЗДЕЙСТВИЯ РАЗЛИЧНЫХ ПО АНТИГЕННЫМ СВОЙСТВАМ ЛЕКТИНОВ АЗОСПИРИЛЛ НА СИГНАЛЬНЫЕ СИСТЕМЫ КОРНЕЙ ПРОРОСТКОВ ПШЕНИЦЫ

© 2014 г. С. A. Аленькина1, Л. П. Петрова, M. ^ Соколова, М. П. Чернышова, К. A. Трутнева, В. А. Богатырев, В. Е. Никитина

Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов РАН, Саратов Поступила в редакцию 03.07.2013 г.

Показано, что лектины ассоциативных азотфиксирующих бактерий Azospirillum Ьга8Иете $р7 и его мутанта Azospirillum Ьгаяйете $р7.2.3 способны в различной степени оказывать влияние на компоненты сигнальных систем корней проростков пшеницы — регулировать содержание цАМФ, оксида азота, диацилглицерина, салициловой кислоты, а также индуцировать активность супероксиддис-мутазы, липоксигеназы. Полученные результаты дают основание рассматривать лектины азоспи-рилл в качестве индукторов сигнальных систем корней проростков пшеницы, так как при их воздействии происходит возникновение нескольких потоков первичных сигналов. Полученные данные имеют и общебиологическое значение, так как лектины содержатся во всех живых организмах и большинство функций лектинов остаются не вполне выясненными.

Ключевые слова: ризосфера, ассоциативная азотфиксация, лектины азоспирилл, корни проростков пшеницы, сигнальные молекулы.

DOI: 10.7868/S0026365614030021

Ассоциативные бактерии рода Azospirillum занимают важное место среди микроорганизмов, обладающих потенциалом стимулировать рост и развитие растений. Растения получают непосредственную выгоду от способности микроорганизмов к азотфиксации, продукции фитогормонов, солюбилизации фосфатов, к улучшению водного и минерального статуса, продукции ряда соединений, увеличивающих мембранную активность, пролиферацию тканей корневой системы, а также уменьшающих влияние стрессоров на растение и осуществляющих контроль многочисленных фитопатогенов [1—3]. К механизмам опосредованного растением биоконтрольного эффекта относится способность индуцировать у растений защитные реакции, направленные на повышение устойчивости. Сигнальными молекулами, запускающими каскад защитных реакций, могут быть салициловая кислота, бактериальные липополи-сахариды, сидерофоры.

Многие азоспириллы не способны проникать в клетки растения, и это предполагает, что бактерии способны к образованию сигнальных молекул, которые проникают через растительную кле-

1 Автор для корреспонденции (е-шаП: alenkina@ibppm.sgu.ru).

точную стенку и узнаются мембранными рецепторами растения. Это взаимодействие инициирует цепь событий, приводящих к изменению метаболизма растения. Ответ растений на клеточном уровне может служить индикатором взаимодействия растений с бактериями, опосредованного бактериальными молекулярными сигналами. Известно, что связывание клеточных рецепторов A. brasilense Sp245 с агглютинином зародышей пшеницы — АЗП, вызывает изменения в метаболизме бактериальной клетки: повышает азотфик-сацию, выделение ионов аммония, синтез индо-лилуксусной кислоты (ИУК), изменяет соотношение кислых фосфолипидов мембраны. АЗП может функционировать как сигнальная молекула в ассоциации Azospirillum—растение [4].

В то же время известно, что некоторые штаммы Azospirillum способны к продукции различных лектинов in vitro [5]. Никитина с соавторами (1996) [6] показала присутствие на поверхности клеток азоспирилл лектинов, вовлеченных в бактериальную адгезию к корням. С поверхности бактерий A. brasilense Sp7 был изолирован лектин, являющийся гликопротеином с молекулярной массой 36 кДа и специфичностью к L-фукозе (1.87 мМ) и D-галактозе (20 мМ). Лектин мутант-

ного штамма А. ЬгазИете 8р7.2.3 имел идентичную лектину родительского штамма молекулярную массу и углеводную специфичность, но отличался антигенными свойствами [7]. Было показано, что эти белки проявляют различную функциональную активность. Лектины с различной эффективностью оказывали воздействие на активность а-, Р-глюкозидаз и Р-галактозидазы в мембране и фракции апопластов корней проростков пшеницы [2].

Целью данной работы явилось выявление сигнальных функций лектинов А. ЬгазИвтв 8р7 и 8р7.2.3 (в их сравнении) в ответных реакциях растений.

МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

Микроорганизмы и условия культивирования.

Объектами исследования служили два штамма азотфиксирующих ассоциативных бактерий рода Azospirillum — A. brasilense Sp7, полученный из Института микробиологии им. С.Н. Виноградского РАН (г. Москва) и его мутант, дефектный по лек-тиновой активности — A. brasilense Sp7.2.3 [7].

Выделение лектинов с поверхности клеток проводили методом, описанным ранее [7].

Стерилизация семян, получение корней проростков и предобработка корней препаратами лектинов. Семена пшеницы Triticum aestivum L. сорта "Саратовская 29" (ГНУ НИИ Сельского хозяйства Юго-Востока РСХА, Саратов, Россия) были поверхностно стерилизованы в 70% (об./об.) этаноле 1 мин, отмыты стерильной водой. Для получения корней проростков семена были выращены в асептических условиях в чашках Петри на стерильной дистиллированной воде.

Определение концентрации белка проводили по методу Бредфорд [8].

Определение количества оксида азота (NO).

Количество NO определяли по нарастанию метаболитов — нитритов (NO-), в гомогенате корней с помощью реактива Грисса, состоящего из равных объемов 0.3% сульфаниловой кислоты и 0.5% а-нафтиламина. После 10 мин контакта определяли оптическую плотность при 540 нм [9].

Определение количества цитруллина проводили с помощью тонкослойной хроматографии (ТСХ). Гомогенат корней проростков подвергали ТСХ на силикагеле 60А ("Merck", Германия) в системе растворителей, содержащей н-бутанол, уксусную кислоту и воду (4 : 1 : 1 по объему). Хроматограм-мы окрашивали раствором нингидрина [10] и идентифицировали цитруллин с помощью чистого коммерческого препарата. Пятна вырезали, элюировали и проводили количественное определение цитруллина при 570 нм.

Определение количества диацилглицерина (ДАГ).

Для получения липидных экстрактов корней проростков пшеницы применяли метод Фолча [11] и Блайя—Дайера [12]. Идентификацию компонентов липидов осуществляли методом ТСХ с использованием силикагеля в системе гексан : диэтило-вый эфир : уксусная кислота (55 : 45 : 1 по объему), качественными реакциями и сравнением хромато-графической подвижности образцов со стандартами [13]. Количество ДАГ определяли газожидкостной хроматографией. Метилирование проводили согласно [14]. Хроматографирование осуществляли на газовом хроматографе 8Ыша12и GH-2010 (Япония) с использованием капиллярной колонки Е§ш1у-1 ("8ире1со", США) длиной 30 м и диаметром 0.32 мм; скорость потока гелия — 34 мл/мин. Температура испарителя 270°С, детектора 270°С. Идентификацию ДАГ проводили по времени удерживания, сравнивая пики в образцах со стандартом.

Определение активности липоксигеназы. Активность липоксигеназы (КФ 1.13.11.12) в гомо-генатах корней определяли спектрофотометриче-ским методом, используя в качестве субстрата ли-нолевую кислоту [15].

Определение количества салициловой кислоты (СК). Для определения количества свободной и связанной форм СК корни (1 г) были тщательно отмыты дистиллированной водой и фиксированы горячим 96%-ным этанолом. Корни гомогенизировали, затем СК экстрагировали из корней 80%-ным кипящим этанолом. Экстракт был разделен на две части для получения свободной и связанной форм СК [16]. Определение содержания СК проводили на газовом хроматографе 8Ыта1ги GH-2010 (Япония) с использованием колонки Е§ш1у-1 ("8ире1со") при температуре 200°С.

Определение активности фенилаланин-аммиак-лиазы (ФАЛ). ФАЛ (КФ 4.3.1.5) экстрагировали из корней 0.1 М боратным буфером с рН 8.8 при 4°С в течение 30 мин при соотношении масса : объем 1 : 17. Реакционная смесь состояла из 0.1 мл ферментного препарата и 0.4 мл боратного буфера рН 8.8, содержащего 12 мМ Ь-фенилаланина. Реакционную смесь инкубировали в течение 1 ч при 37°С. Активность фермента определяли спектро-фотометрическим методом по изменению оптической плотности при 290 нм. Активность ФАЛ выражали в единицах оптической плотности (ДЕ/г сырой массы) [17].

Определение активности cупероксиддисмута-зы (СОД). Для определения активности СОД (КФ 1.15.1.11) корни гомогенизировали в 0.15 М фосфатном буфере (рН 7.8). Гомогенат центрифугировали в течение 15 мин при 7000 g. Активность фермента определяли по ингибированию скорости восстановления нитросинего тетразолия

Активность ФАЛ в корнях проростков после инкубации с лектинами А. ЬгаяНете $р7 и $р7.2.3

Обработка Активность ФАЛ, %

Вода(контроль) 100 ± 3

Лектин A. brasilense Sp7

5 мкг/мл 115 ± 5

10 мкг/мл 105 ± 4

20 мкг/мл 110 ± 6

40 мкг/мл 120 ± 3

Лектин A. brasilense Sp7.2.3

5 мкг/мл 150 ± 4

10 мкг/мл 210 ± 3

20 мкг/мл 110 ± 9

40 мкг/мл 105 ± 3

(НСТ) в неэнзиматической системе феназинме-тасульфата и НАДН [18].

ТРИТЦ-мечение лектинов и определение локализации лектинов на клетках корней проростков пшеницы. Для мечения бактериальных лектинов использовали флуоресцентный краситель — тет-раметилродаминизотиоцианат (ТРИТЦ) [19]. В целях проверки специфичности препарата проводили предварительный дот-анализ с использованием теней кроличьих эритроцитов. Тени эритроцитов кролика готовили путем осмотического гемолиза в 0.015 М растворе хлорида натрия. Затем тени ресуспендировали в этом же растворе и трижды отмывали в физиологическом растворе с последующим центрифугированием и отделением супернатанта в течение 10 мин при 3000 об/мин.

Реакцию иммунодота проводили на нитро-целлюлозных мембранах (диаметр пор 1.5 мкм, "Synpor"). Один мкл взвеси мембран эритроцитов (в работе использовали серию двукратных разведений) наносили на мембрану, расчерченную на квадраты размером 5 х 5 мм, подсушивали и фиксировали в сушильном шкафу при 60°С в течение 15 мин. Для предотвращения неспецифической сорбции метки как на образце, так и на поверхности носителя, мембрану инкубировали в растворе следующего состава: фосфатный буфер, рН 7.2; 0.2% БСА; 0.02% Твин-20 в течение 15 мин при комнатной температуре. Затем ин

Для дальнейшего прочтения статьи необходимо приобрести полный текст. Статьи высылаются в формате PDF на указанную при оплате почту. Время доставки составляет менее 10 минут. Стоимость одной статьи — 150 рублей.

Показать целиком